ایزولوسین: تعریف ، سنتز ، جذب ، انتقال و توزیع

ایزولوسین

پروتئین زا اسیدهای آمینه بسته به ساختار زنجیرهای جانبی آنها را می توان به گروههای مختلف تقسیم کرد. ایزولوسین ، همراه با لوسین، والین ، آلانین، و گلیسین ، متعلق به اسیدهای آمینه با زنجیرهای جانبی آلیفاتیک ، به این معنی که اینها فقط یک بار را حمل می کنند کربن زنجیره جانبی و غیر قطبی هستند. علاوه بر این ، ایزولوسین ، لوسین و والین را شاخه ای شاخه ای می نامند اسیدهای آمینه به دلیل ساختار مولکولی خاص: اسیدهای آمینه زنجیره ای منشعب - BCAA. BCAA ها به آمینو خنثی تعلق دارند اسیدها، به همین دلیل آنها می توانند رفتار اسیدی و اساسی داشته باشند. ایزولوسین توسط بدن انسان ساخته نمی شود و بنابراین ضروری است (برای زندگی ضروری است). ایزولوسین به عنوان یک اسید آمینه ضروری باید به مقدار کافی همراه با پروتئین رژیم غذایی مصرف شود تا تعادل برقرار باشد نیتروژن رژیم غذایی و اجازه رشد طبیعی را می دهد.

هضم پروتئین و جذب روده

هیدرولیز جزئی رژیم غذایی پروتئین ها در آغاز می شود معده. مواد اصلی برای هضم پروتئین از سلولهای مختلف معده ترشح می شوند مخاط. سلولهای اصلی و جزئی باعث تولید پپسینوژن ، پیش ساز آنزیم تجزیه کننده پروتئین می شوند انزیم گوارنده پروتئين در شیره معده. معده سلول ها تولید می کنند اسید معده، که باعث تبدیل پپسینوژن به انزیم گوارنده پروتئين در شیره معده. علاوه بر این، اسید معده pH را کاهش می دهد ، که افزایش می یابد انزیم گوارنده پروتئين در شیره معده فعالیت. پپسین به ویژه پروتئین غنی از ایزولوسین را تجزیه می کند کشک پروتئین ، کازئین ، گوشت ، تخم مرغ و پروتئین فندق به محصولات برش با وزن مولکولی کم ، مانند پلی و الیگوپپتیدها. سپس پلی و اولیگوپپتیدهای محلول وارد آن می شوند روده کوچک، محل پروتئولیز اصلی - هضم پروتئین. در لوزالمعده ، پروتئازها - تجزیه پروتئین آنزیم ها - شکل گرفته. پروتئازها در ابتدا به عنوان زیموژن - پیش سازهای غیرفعال ، سنتز و ترشح می شوند. فقط در روده کوچک آیا آنها توسط انتروپپتیدازها فعال می شوند - آنزیم ها تشکیل شده از مخاط سلول ها -، کلسیم و آنزیم گوارشی تریپسین. مهمترین پروتئازها شامل اندوپپتیدازها و اگزوپپتیدازها هستند. اندوپپتیدازها شکاف می خورند پروتئین ها و پلی پپتیدهای داخل مولکول ها، حمله نهایی پروتئین ها را افزایش می دهد. اگزوپپتیدازها به پیوندهای پپتیدی انتهای زنجیره حمله می کنند و می توانند به طور خاص آمینو شکسته شوند اسیدها از انتهای کربوکسیل یا آمینو پروتئین مولکول ها. بر این اساس از آنها به عنوان کربوکسی یا آمینوپپتیداز یاد می شود. اندوپپتیدازها و اگزوپپتیدازها در برش مکمل یکدیگر هستند پروتئین ها و پلی پپتیدها به دلیل ویژگی بستر متفاوت آنها. آمینو آلیفاتیک خاص اسیدها، از جمله ایزولوسین ، توسط اندوپپتیداز الاستاز آزاد می شود. ایزولوسین متعاقباً در انتهای پروتئین قرار دارد و بنابراین برای تجزیه توسط آن قابل دسترسی است کربوکسی پپتیداز الف - این اگزوپپتیداز اسیدهای آمینه آلیفاتیک و معطر را از الیگوپپتیدها جدا می کند. ایزولوسین عمدتا به طور فعال و الکتروژنیک جذب می شود سدیم انتقال مجدد به درون سلولها - مخاط سلولها - از روده کوچک. حدود 30 تا 50 درصد ایزولوسین جذب شده در سلولهای انتروسی تخریب شده و متابولیزه می شود. انتقال ایزولوسین و متابولیت های آن از سلول ها از طریق سیستم پورتال به کبد در امتداد رخ می دهد غلظت شیب از طریق سیستم های مختلف حمل و نقل. روده ای جذب اسیدهای آمینه تقریباً 100 درصد کامل است. اسید آمینه ضروری، مانند ایزولوسین ، لوسین، والین ، و متیونین، بسیار سریعتر از جذب می شوند اسیدهای آمینه غیر ضروری. تجزیه پروتئین های غذایی و درون زا به محصولات تجزیه کوچکتر نه تنها برای جذب پپتید و اسید آمینه به سلولهای انتروسیتی مهم است ، بلکه به منظور حل ماهیت خارجی مولکول پروتئین و جلوگیری از واکنش های ایمنی نیز عمل می کند.

تخریب پروتئین

ایزولوسین و سایر اسیدهای آمینه می توانند در تمام بافت های موجود زنده متابولیزه و تجزیه شوند و به طور اساسی NH3 را در تمام سلول ها و اندام ها آزاد کنند. آمونیاک سنتز غیراسیدهای آمینه ضروری، پورین ها ، پورفیرین ها ، پروتئین های پلاسما و پروتئین های دفاع از عفونت. از آنجا که NH3 در فرم آزاد حتی در مقادیر بسیار کم نوروکسیک است ، باید ثابت شود و دفع شود. رفع از طریق نمک اسید گلوتامیک واکنش دهیدروژناز. در این فرایند ، آمونیاک آزاد شده در بافتهای خارج کبدی به آلفا-کتوگلوتارات منتقل می شود ، در نتیجه نمک اسید گلوتامیکانتقال یک گروه آمینه دوم به نمک اسید گلوتامیک منجر به شکل گیری گلوتامین. فرآیند گلوتامین سنتز برای مقدماتی است آمونیاک دفع مسمومیت. گلوتامین، که به طور عمده در تشکیل می شود مغز، NH3 مقید و در نتیجه بی ضرر را به داخل منتقل می کند کبد. سایر اشکال انتقال آمونیاک به کبد هستند آسپارتیک اسد و آلانین. آمینو اسید اخیر با اتصال آمونیاک به تشکیل می شود پیروات در عضلات در کبد ، آمونیاک از گلوتامین ، گلوتامات ، آلانین و آسپارتات NH3 اکنون برای نهایی شدن به سلولهای کبدی - سلولهای کبدی - وارد می شود دفع مسمومیت با کمک کاربامیل-فسفات سنتتاز در اوره بیوسنتز دو آمونیاک مولکول ها تشکیل یک مولکول از اوره، که از طریق کلیه از طریق ادرار دفع می شود. از طریق تشکیل اوره، 1-2 مول آمونیاک می تواند روزانه از بین برود. میزان سنتز اوره تحت تأثیر است رژیم غذایی، به ویژه مصرف پروتئین از نظر کمی و کیفیت بیولوژیکی. به طور متوسط رژیم غذایی، مقدار اوره در ادرار روزانه در حدود 30 گرم است. افراد با اختلال در عملکرد کلیه قادر به دفع اوره اضافی از طریق مجاری نیستند کلیه. افراد مبتلا باید از رژیم کم پروتئین پیروی کنند تا از افزایش تولید و تجمع اوره در ادرار جلوگیری کنند کلیه به دلیل تجزیه اسید آمینه.