والین: تعریف ، سنتز ، جذب ، انتقال و توزیع

والین (Val) سومین اسید آمینه با شاخه شاخه است - انگلیسی: Branched Chain اسیدهای آمینه (BCAA). پسندیدن لوسین و ایزولوسین ، والین در ساختار خود یک آرایش زنجیره ای منشعب دارد. به دلیل این ساختار مولکولی خاص ، نه حیوان و نه ارگانیسم های انسانی نمی توانند والین ایجاد کنند ، به همین دلیل این اسید آمینه را ضروری (ضروری برای زندگی) می نامند. سرانجام ، والین باید به مقدار کافی با پروتئین غذایی خورده شود تا یک ماده غذایی حفظ شود نیتروژن تعادل و رشد طبیعی را ممکن می سازد. والین یکی از 21 پروتئین زا است اسیدهای آمینه برای ساختن استفاده می شود پروتئین ها. تمام رشته ها پروتئین ها از بدن حاوی والین در غلظت های 5-8 است. بسته به ساختار زنجیره های جانبی آنها ، پروتئین زایی است اسیدهای آمینه به گروههای مختلفی تقسیم می شوند. والین ، مانند ایزولوسین ، لوسین, آلانین و گلیسین ، یک اسید آمینه با یک زنجیره جانبی آلیفاتیک است. آمینو آلیفاتیک اسیدها فقط یکی را حمل کنید کربن زنجیره جانبی و غیر قطبی هستند. والین یکی از آمینو های خنثی است اسیدها، به همین دلیل است که می تواند هم به صورت اسیدی - آزاد کننده پروتون - و هم قلیایی - پروتون دریافت کند. در سال 1901 ، هرمان امیل فیشر ، بنیانگذار بیوشیمی مدرن ، اسید آمینه ضروری والین را برای اولین بار از کازئین جدا کرد. کازئین یک پروتئین انعقادی درشت از شیر و بنابراین جز اصلی پنیر و کشک است. از نظر ساختاری ، والین از اسید ایزووالریک با جایگزینی a بدست می آید هیدروژن اتم با یک گروه آمینه (NH2) ، یک همیترپن اسید مونوکاربوکسیلیک که به عنوان اسید 3-متیل بوتیریک نیز شناخته می شود.

هضم پروتئین و جذب روده

هیدرولیز جزئی رژیم غذایی پروتئین ها در آغاز می شود معده. مواد اصلی برای هضم پروتئین از سلولهای مختلف معده ترشح می شوند مخاط. سلولهای اصلی و جزئی باعث تولید پپسینوژن ، پیش ساز آنزیم تجزیه کننده پروتئین می شوند انزیم گوارنده پروتئين در شیره معده. معده سلول ها تولید می کنند اسید معده، که باعث تبدیل پپسینوژن به انزیم گوارنده پروتئين در شیره معده. علاوه بر این، اسید معده pH را کاهش می دهد ، که افزایش می یابد انزیم گوارنده پروتئين در شیره معده فعالیت. پپسین پروتئین غنی از والین را به محصولات برش دهنده با وزن مولکولی پایین ، مانند پلی و الیگوپپتیدها تجزیه می کند. منابع طبیعی خوب والین شامل کازئین ، کشک، تخم مرغ ، گوشت ، جو دوسر ، پروتئین های کامل برنج و فندق. پس از آن پلی و اولیگوپپتیدهای محلول وارد آن می شوند روده کوچک، محل پروتئولیز عمده (هضم پروتئین). پروتئازها (تجزیه کننده پروتئین) آنزیم ها) در پانکراس تولید می شوند. پروتئازها در ابتدا به عنوان زیموژن - پیش سازهای غیرفعال ، سنتز و ترشح می شوند. این فقط در روده کوچک که توسط انتروپپتیدازها فعال می شوند - آنزیم ها تشکیل شده از مخاط سلول ها - کلسیم و آنزیم گوارشی تریپسین. مهمترین پروتئازها شامل اندوپپتیدازها و اگزوپپتیدازها هستند. اندوپپتیدازها پروتئین ها و پلی پپتیدها را در داخل شکاف می دهند مولکول ها، حمله نهایی پروتئین ها را افزایش می دهد. اگزوپپتیدازها به پیوندهای پپتیدی انتهای زنجیره حمله می کنند و می توانند به طور خاص آمینو شکسته شوند اسیدها از انتهای کربوکسیل یا آمینو پروتئین مولکول ها. بر این اساس از آنها به عنوان کربوکسی یا آمینوپپتیداز یاد می شود. اندوپپتیدازها و اگزوپپتیدازها به دلیل ویژگی متفاوت بستر ، در تجزیه پروتئین ها و پلی پپتیدها مکمل یکدیگر هستند. آمینو اسیدهای آلیفاتیک خاص ، از جمله والین ، توسط اندوپپتیداز الاستاز آزاد می شوند. والین متعاقباً در انتهای پروتئین قرار دارد و بنابراین برای تجزیه توسط آن قابل دسترسی است کربوکسی پپتیداز الف - این اگزوپپتیداز اسیدهای آمینه آلیفاتیک و همچنین معطر را از الیگوپپتیدها جدا می کند. والین عمدتا به طور فعال و الکتروژنیک جذب می شود سدیم انتقال مجدد به سلولهای انتروسی (مخاط سلولها) روده کوچک. حدود 30 تا 50 درصد از والیین جذب شده در سلولهای انتروسی تخریب شده و متابولیزه می شود. انتقال والین و متابولیت های آن از سلول ها از طریق سیستم پورتال به کبد در امتداد رخ می دهد غلظت شیب از طریق سیستم های مختلف حمل و نقل. روده ای جذب اسیدهای آمینه تقریباً 100 درصد کامل است. اسید آمینه ضروری، مانند والین ، ایزولوسین ، لوسینو متیونین، بسیار سریعتر از جذب می شوند اسیدهای آمینه غیر ضروریتجزیه پروتئین های غذایی و درون زا به محصولات تجزیه کوچکتر نه تنها برای جذب پپتید و اسید آمینه به سلولهای انتروسیتی مهم است ، بلکه به منظور حل ماهیت خارجی مولکول پروتئین و جلوگیری از واکنش های ایمنی نیز عمل می کند.

تخریب پروتئین

والین و سایر اسیدهای آمینه می توانند در تمام بافت های موجود زنده متابولیزه و تخریب شوند ، به طور کلی NH3 در تمام سلول ها و اندام ها آزاد می شود. آمونیاک سنتز غیراسیدهای آمینه ضروری، پورین ها ، پورفیرین ها ، پروتئین های پلاسما و پروتئین های دفاعی در برابر عفونت ها. از آنجا که NH3 در فرم آزاد حتی در مقادیر بسیار کم نوروکسیک است ، باید ثابت شود و دفع شود. آمونیاک با مهار می تواند باعث آسیب جدی سلول شود سوخت و ساز انرژی و تغییر pH. رفع از طریق نمک اسید گلوتامیک واکنش دهیدروژناز. در این فرایند ، آمونیاک آزاد شده در بافتهای خارج کبدی به تولید آلفا-کتوگلوتارات منتقل می شود نمک اسید گلوتامیک. انتقال یک گروه آمینه دوم به نمک اسید گلوتامیک منجر به تشکیل گلوتامین. فرآیند گلوتامین سنتز به عنوان آمونیاک مقدماتی عمل می کند دفع مسمومیت. گلوتامین، که به طور عمده در تشکیل می شود مغز، NH3 مقید و در نتیجه بی ضرر را به داخل منتقل می کند کبد. سایر اشکال انتقال آمونیاک به کبد هستند آسپارتیک اسد و آلانین. آمینو اسید اخیر با اتصال آمونیاک به تشکیل می شود پیروات در عضلات در کبد ، آمونیاک از گلوتامین ، گلوتامات ، آلانین و آسپارتات NH3 اکنون برای نهایی شدن به سلولهای کبدی - سلولهای کبدی - وارد می شود دفع مسمومیت با کمک کاربامیل-فسفات سنتتاز در اوره بیوسنتز دو آمونیاک مولکول ها تشکیل یک مولکول از اوره، که غیر سمی است و از طریق کلیه از طریق ادرار دفع می شود. از طریق تشکیل اوره، 1-2 مول آمونیاک می تواند روزانه از بین برود. میزان سنتز اوره تحت تأثیر است رژیم غذایی، به ویژه مصرف پروتئین از نظر کمی و کیفیت بیولوژیکی. به طور متوسط رژیم غذایی، مقدار اوره در ادرار روزانه در حدود 30 گرم است. افراد با اختلال در عملکرد کلیه قادر به دفع اوره اضافی از طریق مجاری نیستند کلیه. افراد مبتلا باید یک پروتئین کم را دنبال کنند رژیم غذایی برای جلوگیری از افزایش تولید و تجمع اوره در کلیه به دلیل تجزیه اسید آمینه.