تقریباً نیمی از همه پروتئین ها در بدن انسان گلیکوپروتئین ها وجود دارد. این مواد به عنوان اجزای سلول و همچنین مواد ایمنی نقش دارند. آنها در درجه اول به عنوان بخشی از آنچه به عنوان N- گلیكوزیلاسیون شناخته می شود ، ایجاد می شوند و در صورت عدم جمع آوری نادرست ، می توانند باعث بیماری های جدی شوند.
گلیکوپروتئین ها چیست؟
گلیکوپروتئین ها هستند پروتئین ها با بقایای هتروگلیکان شاخه ای درخت مانند. آنها معمولاً از قوام چسبناکی برخوردارند. ماکرومولکول ها دارای پیوند کووالانسی هستند قند گروه ها. آنها متشکل از مونوساکاریدها، از جمله گلوکز, فروکتوز، قندهای آمینه یا استیل شده. بنابراین به آنها الیگوساکاریدهای متصل به پروتئین نیز گفته می شود. اتصال کووالانسی می تواند به روش های مختلفی اتفاق بیفتد و مربوط به اتصال به هر دو است اسیدهای آمینه سرین یا آسپاراژین. اتصال به سرین O- و اتصال به آن نامیده می شود آسپاراژین N-glycosylation نامیده می شود. اندازه گلیکوپروتئینهای N-گلیکوزیلاسیون متفاوت است. آنها مطابقت دارند مونوساکاریدها، دی- یا الیگوساکاریدها تا پلی ساکارید ها. با توجه به نسبت آنها از مونوساکاریدها، آنها به گلیکوپروتئینهای غنی از مانوز ، پیچیده و ترکیبی تقسیم می شوند. در گروه غنی از مانوز ، بقایای مانوز غالب است. در گروه پیچیده ، ساکاریدها غالب هستند. گروه ترکیبی یک شکل مخلوط است. محتوای کربوهیدرات گلیکوپروتئین ها از چند درصد برای ریبونوکلئازها تا 85 درصد برای خون آنتی ژن های گروهی.
عملکرد ، کنش و نقش ها
گلیکوپروتئین ها عملکردهای زیادی را در ارگانیسم انسان انجام می دهند. آنها جز component ساختاری غشای سلولی هستند و از آنها به عنوان ساختاری نیز یاد می شود پروتئین ها در این زمینه. با این حال ، آنها در مخاط نیز وجود دارند و به عنوان روان کننده در مایعات عمل می کنند. آنها به عنوان پروتئین های غشایی در تعامل سلول نقش دارند. برخی از گلیکوپروتئین ها نیز عملکردهای هورمونی مانند فاکتور رشد hCG را انجام می دهند. آنها به همان اندازه اجزای ایمنی در قالب مهم هستند ایمونوگلوبولین ها و اینترفرون. تمام پروتئین های صادراتی و پروتئین های غشایی بدن حداقل در طی بیوسنتز هنوز گلیکوپروتئین بودند. آنها به ویژه برای واکنش های تشخیص در کشور بسیار مهم هستند سیستم ایمنی بدن زیرا آنها با سلولهای T ایمونولوژیک و گیرنده های سلول T ارتباط برقرار می کنند. پروتئین های مختلف پلاسما در انسان جدا شده است خون پلاسما ، که فقط آلبومین و کمبود پرآلبومین قند باقیمانده فراوانی گلیکوپروتئین ها تعجب آور است. در نهایت ، تقریباً تمام پروتئین های محلول خارج سلول و آنزیم ها باقی مانده از قنداست. مانند هورمون، گلیکوپروتئین ها دارای اثرات پلیوتروپیک هستند و بنابراین برای فعالیت سیستم های مختلف اندام بسیار مهم هستند. به عنوان مثال هورمون TSH، HCG ، و FSH گلیکوپروتئین ها هستند. به عنوان پروتئین های غشایی ، آنها در نقش گیرنده و همچنین در کنترل کننده و تثبیت کننده حمل و نقل نشان داده می شوند. آنها عمدتا همراه با گلیکولیپیدها دارای یک اثر تثبیت کننده هستند. همراه با این مواد ، آنها اصطلاحاً گلیکوکالیکس را تشکیل می دهند که سلولهای بدون دیواره سلول را تثبیت می کند.
شکل گیری ، وقوع ، خصوصیات و مقادیر بهینه
رایج ترین شکل تشکیل گلیکوپروتئین ها اتصال N-glycosidic یا N-glycosylation به آسپاراژین. قند به ماده متصل می شود نیتروژن اسید آزاد آمید گروهها در این فرایند. N- گلیکوزیلاسیون در شبکه آندوپلاسمی اتفاق می افتد. N-گلیکوزیدهای تشکیل شده از این طریق مرتبط ترین گروه گلیکوپروتئین ها هستند. در طی N-گلیکوزیلاسیون ، پیش ماده قند در استقلال توالی اسید آمینه پروتئین هدف ، به مولکول حامل dolichhetizy می شود. گروه OH در انتهای مولکول با دی فسفات مرتبط است. یک پیش ماده الیگوساکارید در ترمینال تشکیل می شود فسفات باقی مانده از مولکول ها. هفت قند اول در سمت سیتوزولی جمع می شوند. دو N-استیل گلوكوزامین و پنج باقیمانده مانوز به دولیكول متصل می شوند فسفات. نوکلئوتیدهای قند تولید ناخالص داخلی-مانوز و UDP-N-استیل-گلوکوزامین به عنوان اهدا کننده ظاهر می شوند پیش ساز توسط پروتئین حمل و نقل از طریق غشا ER ER منتقل می شود. بنابراین ، پیش ماده به سمت داخلی شبکه آندوپلاسمی ، جایی که چهار باقی مانده مانوز به آن اضافه می شود ، جهت دارد. علاوه بر این، گلوکز باقیمانده اضافه می شود. سرانجام پیش ماده 14 قندی در نهایت به یک پروتئین منتقل می شود. مسیر تشکیل دیگر گلیکوپروتئین ها اتصال O- گلیکوزیدیک یا O-glycosylation به سرین است که در دستگاه گلژی سلول ها انجام می شود. در این فرآیند ، اتصال قند به یک گروه هیدروکسیل سرین صورت می گیرد. مقادیر گلیکوپروتئین ها در رابطه با پروتئین پلاسما در درجه اول مرتبط هستند ، زیرا در مقدار زیادی نقش دارند خون شمارش. در این مرحله ذکر لیست تمام مقادیر استاندارد برای گلیکوپروتئین ها به بیش از حد مجاز است.
بیماری ها و اختلالات
برخی از بیماری های ژنتیکی اثرات بر گلیکوزیلاسیون نشان می دهد. یک گروه از این اختلالات CDG است. در این حالت ، گلیکوپروتئین ها سطح غیر طبیعی را نشان می دهند. افراد مبتلا از کندی رشد رنج می برند که هم به مسائل جسمی و هم روانی مربوط می شود. استرابیسموس می تواند یکی دیگر از علائم این اختلال ژنتیکی باشد. در مجموع ، حدود 250 ژن مختلف در تشکیل گلوکوپروتئین ها نقش دارند. در اختلالات مادرزادی گلیکوزیلاسیون ، اختلالات در اتصال زنجیره های جانبی کربوهیدرات به پروتئین ها به دلیل وجود ژنتیکی وجود دارد. در اصلاح پس از ترجمه ، پروتئین ها عملکرد کامل خود را به دست می آورند. وقتی این روند به صورت غیر عادی جمع می شود آنزیم ها یا پروتئین هایی که زنجیره های جانبی کربوهیدرات می سازند ، نتایج CDG است. N-glycosylation معمولاً تحت تأثیر اختلال قرار می گیرد. تا به امروز ، حدود 30 نقص آنزیمی کشف شده است که بر N- گلیکوزیلاسیون تأثیر می گذارد. اختلالات ژنتیکی O-glycosylation تا حدودی شایع نیست. آنها در اختلالات چند سیستم عصبی عضلانی مانند سندرم واکر-واربورگ ظاهر می شوند. از آنجا که گلیکوپروتئین ها عملکردهای زیادی را در ارگانیسم انجام می دهند ، تصویر بالینی با علائم متعددی مشخص می شود. تمام سیستم های اندام می توانند تحت تأثیر اختلالات مادرزادی گلیکوزیلاسیون قرار بگیرند. اختلالات رشد روانی-حرکتی علامت اصلی است. ناهنجاری های عصبی نیز به همین ترتیب مکرر است. اختلالات انعقادی یا اختلالات غدد درون ریز نیز غیر معمول نیست.
