لیزیل اکسیداز آنزیمی از بافت همبند که عملکردهای کاتالیزوری دارد و ارتباط متقابل را افزایش می دهد کلاژن و الاستین آنزیم اثر ثابتی بر روی دارد بافت همبند با انجام لایه برداری اکسیداتیو ، در نتیجه ایجاد شرایط اساسی برای اتصال متقابل. در کوتیس لاکسا ، فعالیت لیزیل اکسیداز کاهش می یابد.
لیزیل اکسیداز چیست؟
اونها متفاوتن آنزیم ها در بدن انسان ، همه آنها فعالیت کاتالیزوری دارند. بنابراین، آنزیم ها واکنشها را در بدن انسان فعال یا تسریع کنید. لیزیل اکسیداز آنزیمی برای انسان است بافت همبند. پروتئین نیز نامیده می شود لیزین-6-اکسیداز و عمدتا در فضای خارج سلول سلول همبند یافت می شود. در این حالت ، فعالیت کاتالیزوری آنزیم به ارتباط متقابل بین آن مربوط می شود کلاژن و الاستین لیزیل اکسیداز این دو را به صورت مکانیکی تثبیت می کند پروتئین ها، بنابراین پیوند واکنشی را قادر می سازد. لیزیل اکسیداز فقط در بدن انسان یافت نمی شود. مهره داران دیگر نیز به آنزیم مجهز هستند. لیزیل اکسیداز به عنوان یک تثبیت کننده بافت همبند در نظر گرفته می شود. کمبود آنزیم باعث ایجاد تصویر بالینی از کوتیکلاکسا ، یک نوع شدید و ارثی می شود ضعف بافت همبند.
عملکرد ، اثر و وظایف
لیزیل اکسیداز عملکردهای مهمی را در فضای خارج سلول در پیوند عرضی بین افراد انجام می دهد مولکول ها of کلاژن. در بدن انسان ، کلاژن نقش اصلی را در خود دارد پروتئین ها، تقریباً 30 درصد پروتئین کل را تشکیل می دهد توده. کلاژن فراوان ترین پروتئین است. این یک پروتئین ساختاری و ساختاری است که بسیاری از اجزای بدن از جمله بافت همبند را تشکیل می دهد. استخوان ها، دندان ، غضروف, تاندون ها، رباط ها و پوست. لیزیل اکسیداز از اتصال کلاژن به گروه های کربونیل پشتیبانی می کند و بنابراین بخشی از آن را به ثبات اجزای بدن فوق الذکر کمک می کند. این ماده فعالیت کاتالیزوری برای تولید گروههای کربونیل دارد که پیوندهای متقابل کووالانسی روی کلاژنهای موجود در میعانات آلدول ایجاد می کنند. بر این اساس ، وظیفه کاتالیزوری لیزیل اکسیداز آماده سازی تشکیل فیبریل است. آنزیم تمام شرایط شیمیایی لازم برای تشکیل را ایجاد می کند. الیاف فیبر در نظر گرفته می شوند. آنها با اجزای نازک و رشته ای بدن مطابقت دارند و در دیواره سلولهای گیاهی ، در عضلات انسان و در بافت همبند یافت می شوند. وظیفه لیزیل اکسیداز در این زمینه اساساً از بین بردن اکسیداتیو باقی مانده های لیزیل است. در شیمی ، از بین بردن شیمیایی ، تجزیه شیمیایی گروه های آمینه به عنوان یون آمونیوم یا آمونیاک. از بین بردن اکسیداتیو ، گروه های آمینه اسید آمینه L- را از بین می بردنمک اسید گلوتامیک از جانب هیدروژن و با انتقال هیدروژن به NAD + یا NADP + آنها را به گروه های ایمنی اکسید می کند. به دنبال آن تجزیه هیدرولیتیک گروه های ایمینو به عنوان یون آمونیوم انجام می شود که با تشکیل α-کتو اسید همراه است. Deamination مربوط به اولین مرحله در تخریب بیوشیمیایی است اسیدهای آمینه، که در پستانداران به طور عمده در کبد. یون آمونیوم تشکیل شده در طی لایه برداری به تبدیل می شود اوره. فرایندهای نمک زدایی لیزیل اکسیداز باعث ایجاد گروه های آلدهید می شود ، که می تواند با گروههای آمینه جدا از سایر لیزیل ها ترکیب شود و به اصطلاح شیف تشکیل شود. پایگاه و از این طریق پیوندهای متقاطع تثبیت کننده در کلاژن را تشکیل می دهند.
شکل گیری ، وقوع ، خصوصیات و مقادیر بهینه
لیزیل اکسیداز توسط LOX در DNA رمزگذاری می شود ژن، که در انسان در کروموزوم 5 در مکان ژن q23.3 تا q31.2 قرار دارد. ژن محصول فرم نهایی آنزیم نیست. محصول لیزیل اکسیداز تمام نشده است ، بلکه یک فرم پیش ماده است که دارای یک است مولر توده 47 کیلو دالتون پس از ترجمه گلیکوزیلاسیون در دوره بعدی اتفاق می افتد. در طی این فرایند ، مولر توده از آنزیم بعدی به 50 کیلو دالتون افزایش می یابد و فرم پیش ماده لیزیل اکسیداز در فضای خارج سلول ترشح می شود. پس از ترشح ، پیش لیزیل اکسیداز بیشتر پردازش می شود. در فضای خارج سلولی ، این ماده شکافته می شود. شکاف به دو قسمت توسط پروتئین 1 انجام می شود و در نتیجه 32 کیلو دالتون لیزیل اکسیداز حاصل می شود. از طرف دیگر ، ماده ای باقیمانده تشکیل می شود که در این حالت مربوط به یک پلی پپتید است.
بیماری ها و اختلالات
نقایص ژنتیکی لیزیل اکسیداز می تواند باعث ایجاد تصویر بالینی کوتیکس لاکس شود. این شرط درماتو کالازی نیز نامیده می شود و به گروهی از ضعفهای بافت همبند اغلب مرتبط با سن اشاره دارد که در بیشتر موارد با خوشه خانوادگی مشاهده می شود. ویژگی مشترک همه پدیده های درماتوکالازی افتادگی و کشش نیست پوست که غالباً در چینهای بزرگی روی قسمتهای مختلف بدن آویزان می شود. بیشتر افراد مبتلا به دلیل تغییرات پیرتر از سن خود به نظر می رسند. این اختلالات ، از جمله موارد دیگر ، ناشی از جهش های ژنتیکی است. در این زمینه ، وجود دارد صحبت سندرم کوتیس لاکسا این بیماری می تواند به صورت اتوزوم مغلوب ، اتوزومی غالب و x-chromsomal باشد. در بسیاری از موارد ، سندرم کوتیک لاکسا با ناهنجاری های دیگری نیز در ارتباط است و می تواند در صورت درگیر شدن اندام ها کشنده باشد. ARCL1 مربوط به کوتیکلاکسا از نوع اتوزومال مغلوب نوع 1 است و شدیدترین شکل در نظر گرفته می شود که ممکن است عوارض تهدید کننده زندگی باشد. نوع ARCL1A با جهش در FBLN5 همراه است ژن در محل 14q32.12. نوع ARCL1B با جهش در ژن EFEMP2 در محل 11q13.1 همراه است و نوع ARCL1C مربوط به کوتیس لاکسا مرتبط است ریه، ناهنجاری های دستگاه گوارش و دستگاه ادراری به دلیل جهش در ژن LTBP4 در محل 19q13.2. جهش در ژنهای فوق الذکر منجر به فعالیت کمتر از میانگین لیکسیلوکسیداز می شود. کاهش فعالیت آنزیم ، پیوندهای عرضی کافی ایجاد نمی کند. بنابراین ، بافت پیوندی بیماران به اندازه کافی تثبیت نشده است.
