لیزیل هیدروکسیلازها نمایانگر گروهی از آنزیم ها مسئول هیدروکسیلاسیون از لیزین باقی مانده در داخل پروتئین ها. بنابراین ، آنها عمدتا در شکل گیری شرکت می کنند بافت همبند. اختلالات در عملکرد لیزیل هیدروکسیلازها در بیماری هایی مانند اسکوربوت یا ارثی ظاهر می شوند سندرم Ehlers-Danlos.
لیزیل هیدروکسیلازها چیست؟
لیزیل هیدروکسیلازها هستند آنزیم ها عملکرد آنها کاتالیز کردن اصلاح پس از ترجمه اسید آمینه است لیزین با ترکیب یک گروه هیدروکسیل به هیدروکسیلایزین. این باعث تقویت بافت همبند زیرا به زنجیره های پروتئینی آنها این فرصت داده می شود تا از طریق گروه های هیدروکسیل ارتباط بیشتری برقرار کنند. لیزیل هیدروکسیلاز انسان از 727 تشکیل شده است اسیدهای آمینه، بین دیگران. لیزیل هیدروکسیلازها نیز به گروه هیدروکسیلازها تعلق دارند آنزیم ها که به طور کلی ترکیب گروه های هیدروکسیل را در کاتالیز می کند مولکول ها. بنابراین علاوه بر لیزیل هیدروکسیلازها ، پرولیل هیدروکسیلازها ، فنیل آلانین هیدروکسیلازها ، تیروزین هیدروکسیلازها یا تریپتوفان هیدروکسیلاز نیز به گروه هیدروکسیلازها یا اکسیدوروکتازها تعلق دارد. به خصوص همراه با هیدروکسیلازهای پرولیل ، هیدروکسیلازهای لیزیل نقش مهمی در عملکرد دارند بافت همبند. هر دو گروه آنزیمی به کوآنزیم نیاز دارند ویتامین C برای عملکرد آنها.
عملکرد ، کنش و نقش ها
عملکرد لیزیل هیدروکسیلازها منحصراً کاتالیز کردن ترکیب گروه های هیدروکسیل در داخل است لیزین در پروتئین باقی مانده است. در این فرآیند ، اسید آمینه هیدروکسیل آمین از لیزین به عنوان بخشی از یک اصلاح پس از ترجمه تشکیل می شود. اگرچه هیدروکسیل آمین نیز آزادانه رخ می دهد ، اما نمی توان این پروتئین را به این شکل در پروتئین قرار داد. بنابراین اصلاح پس از ترجمه به معنای تبدیل بعدی این اسید آمینه پس از ساخت پروتئین است. با مبادله a هیدروژن اتم برای گروه هیدروکسیل ، یک گروه عملکردی در این مرحله در پروتئین گنجانده شده است که می تواند عملکردهای پل زدن را انجام دهد. با کمک گروه هیدروکسیل ، زنجیره های پروتئینی مختلف می توانند با یکدیگر پیوند برقرار کنند. علاوه بر این، قند مولکول ها می تواند به این گروه عملکردی متصل شود. از جمله ، هر دو واکنش در تشکیل بافت پیوندی بسیار مهم هستند. بافت همبند ارگانیسم و اعضای داخلی. برای اینکه بتواند اندام های مختلف عملکردی را از یکدیگر جدا کند ، باید محکم و محکم باشد. این توسط پروتئین ها از بافت پیوندی ، که حاوی درصد بالایی از اسیدهای آمینه لیزین و پرولین پس از ترکیب شدن آنها در پروتئین ، هر دو اسیدهای آمینه بعداً با دادن یک گروه هیدروکسیل تا حدی برای این منظور اصلاح می شوند. همانطور که قبلاً ذکر شد ، در مورد پرولین این واکنش توسط پرولیل هیدروکسیلازها و در مورد لیزین توسط لیزیل هیدروکسیلازها کاتالیز می شود. بنابراین ، پس از تشکیل پروتئین ، این واکنش های اصلاح شبکه ای از زنجیره های پروتئینی را ارائه می دهند که نشان دهنده بافت پیوندی محکم است. بدون عملکرد هر دو آنزیم ، تشکیل یک بافت همبند عملکردی به هیچ وجه امکان پذیر نیست. با این حال ، هر دو آنزیم فقط با کمک کوآنزیم اسید اسکوربیک عمل می کنند ، یعنی ویتامین C. بنابراین ، در مورد آنزیم های تغییر یافته ساختاری به دلیل جهش یا کمبود ویتامین C، تجمع بافت همبند ممکن است مختل شده و منجر به بیماری های جدی شود.
شکل گیری ، وقوع ، خصوصیات و مقادیر بهینه
La ژن PLOD1 مسئول کدگذاری لیزیل هیدروکسیلاز انسان است. نام PLOD1 از نام لیزیل هیدروکسیلاز "پروکلوژن لیزین ، 2-اکسوگلوتارات-5-دیوکسیژناز 1" گرفته شده است. این ژن روی کروموزوم 1 قرار دارد. از آنجا که بافت پیوندی جدید به طور مداوم تولید می شود ، نیاز دائمی به تولید لیزیل هیدروکسیلازها نیز وجود دارد. بنابراین ، یک جهش از این ژن می تواند بسیار مهم برای سلامت ارگانیسم
بیماری ها و اختلالات
اختلالات در عملکرد لیزیل هیدروکسیلازها به ویژه نقش مهمی در بیماری های اسکوربوت و سندرم Ehlers-Danlos. اسکوربوت به عنوان یک بیماری دریانورد باستان شناخته می شود که ناشی از کمبود آن است ویتامین C. ویتامین C ، همچنین به عنوان اسید اسکوربیک شناخته می شود ، به عنوان کوآنزیم لیزیل هیدروکسیلازها و پرولی هیدروکسیلازها عمل می کند. در صورت کمبود ، آمینو اسیدها لیزین و پرولین دیگر نمی توانند در پروتئین بافت همبند هیدروکسیل شوند. از آنجا که بافت پیوندی دائماً در حال ساخت و تجزیه است پروتئین ها، زنجیره های پروتئینی می توانند در طول دوره کمتر و پیوند متقابل داشته باشند کمبود ویتامین. بافت همبند شل می شود و دیگر نمی تواند عملکرد خود را به درستی انجام دهد. طیف گسترده ای از علائم رخ می دهد ، از جمله خستگی عمومی ، حساسیت به عفونت ، خونریزی لثه، از دست دادن دندان ، بهبودی ضعیف از زخم، شدید پوست مشکلات ، از دست دادن عضلات و بسیاری دیگر سلامت اختلالات اسکوربوت در نهایت می تواند رهبری به مرگ از طریق عمومی قلب نارسایی یا عفونت های شدید. دریانوردان باستان به ویژه تحت تأثیر قرار گرفتند زیرا آنها قادر به دریافت نیستند ویتامین C در طول سفرهای طولانی در دریا. نشان داده شده است که این بیماری بلافاصله بهبود می یابد وقتی برخی غذاهای خاص مانند ترشی کلم ترش داده می شود. این واقعیت که علت بیماری کمبود ویتامین C بود ، بعداً شناخته نشد. با این حال ، بعداً با تغذیه کلم کلم ملوان از شیوع بیماری اسکوربوت دریانورد جلوگیری شد. بیماری دیگری ، اما بیماری ای که فقط تا حدی می تواند به نقص در لیزیل هیدروکسیلاز انسان نسبت داده شود ، سندرم Ehlers-Danlos. سندرم Ehlers-Danlos اصطلاحی جمعی برای انواع بیماری های ارثی بافت همبند با علل مختلف است. این سندرم با شدت مشخص می شود ضعف بافت همبند. پوست بیش از حد کشیده شده است و مفاصل بیش از حد متحرک هستند. در این حالت ، یک لیزیل هیدروکسیلاز با تغییر ژنتیکی باعث سندرم Ehlers-Danlos نوع VI می شود. مسئول این امر یک ژن جهش یافته به نام PLOD1 است که در کروموزوم 1 قرار دارد. آنزیم معیوب حاصل دیگر کاملاً کاربردی نیست و فقط می تواند واکنشهای هیدروکسیلاسیون روی لیزین را به میزان ناکافی کاتالیز کند. آ ضعف بافت همبند با علائم شناخته شده و همچنین درگیری اضافی چشم و اعضای داخلی. سندرم Ehlers-Danlos نوع VI اتوزوم مغلوب است.
