پروتئین های پلاسما: عملکرد و بیماری ها

پلاسما پروتئین ها پروتئین های خون پلاسما آنها با سرم تفاوت دارند پروتئین ها در درجه اول به این دلیل که آنها دارای عوامل لخته شدن هستند. پلاسما پروتئین ها کارهای زیادی را در ارگانیسم انجام دهید و می تواند تحت تأثیر علائم کمبود در زمینه بیماری های مختلف قرار گیرد.

پروتئین های پلاسما چیست؟

منظور پزشکان از پروتئین های پلاسما پروتئین های موجود در پلاسما است خون پلاسما ، همچنین به عنوان پروتئین خون شناخته می شود. پلاسما از خون سرم توسط فاکتورهای لخته شدن آن ، که همچنین پروتئین های پلاسما هستند. در کل ، پلاسمای خون حدود صد پروتئین و گلیکوپروتئین مختلف دارد. به ازای هر 100 میلی لیتر پلاسمای خون ، پروتئین ها حدود شش تا هشت گرم دارند. اصطلاح پروتئین سرم را باید از پروتئین های پلاسما تشخیص داد. پروتئین های سرم همه پروتئین های خون منهای عامل لخته شدن هستند فیبرینوژن. پروتئین های پلاسما را می توان از طریق الکتروفورز به آلبومین و گلوبولین تقسیم کرد. این بدان معنی است که پروتئین های پلاسمای خون به عنوان قطعات کلوئیدی باردار یا به آلبومین و گلوبولین تقسیم می شوند مولکول ها هنگامی که آنها از طریق یک میدان الکتریکی مهاجرت می کنند. این دو گروه با نسبت تقریبی 40 تا 60 درصد در پلاسما وجود دارند.

آناتومی و ساختار

گلوبولین ها یا α1- ، α2- ، γ- یا β-گلوبولین هستند. تحرک الکتروفورتیک این چهار زیر گروه مهمترین ویژگی متمایز کننده آنهاست. علاوه بر حدود چهار درصد α1-گلوبولین ، پلاسما حاوی حدود هشت درصد α2-گلوبولین و دوازده درصد β-گلوبولین است. با 16 درصد ، γ-گلوبولین ها را تشکیل می دهند بیشترین نسبت پلاسمای خون. بیوسنتز پروتئین های پلاسما عمدتا در کبد و لنف. گلیکوپروتئین ها با اصلاح پس از ترجمه ترجمه می شوند. باقیمانده گلیكوزیل در فرم فعال خود به نوكلئوزید دی فسفات متصل می شود. ترانسفرازهای گلیکوزیل آنها را به پروتئین ها متصل می کند. مانند همه پروتئین ها ، پروتئین های پلاسما نیز از ماکرومولک های بیولوژیکی هستند اسیدهای آمینه. پروتئین های کروی تقریباً از نظر ساختار کواترنر یا سوم تقریباً کروی هستند. بیش از 100 اسیدهای آمینه در پروتئین ها به زنجیرها متصل می شوند. پروتئین های پلاسمای خون را اسکروپروتئین نیز می نامند. آنها به راحتی در آنها حل می شوند آب و محلول نمک.

عملکرد و وظایف

پروتئین های پلاسما وظایف همه کاره ای را در بدن انسان انجام می دهند. از یک طرف ، آنها فشار اسمزی کلوئیدی را حفظ می کنند ، که به نوبه خود در حفظ پلاسما نقش دارد حجم. مقدار pH خون نیز توسط پروتئین های پلاسما حفظ می شود. جدا از این ، پروتئین های خون عملکرد انتقال دارند. بنابراین حمل می کنند آبمواد محلول از طریق بدن و به همین دلیل پروتئین های حامل نیز نامیده می شوند. حمل و نقل هورمون و آنزیم ها همچنین بر روی پروتئین های حامل پلاسمای خون انجام می شود. پروتئین های پلاسما مانند فیبرینوژن، که به هموستاز کمک می کند ، به خصوص برای لخته شدن خون جایگزین نیست. علاوه بر این ، پروتئین های پلاسما نقش مهمی در ایفا می کنند سیستم ایمنی بدن فرآیندهای مانند التهاب. در این زمینه ، نیز وجود دارد صحبت of ایمونوگلوبولین ها or آنتی بادی، که در پاسخ به آنتی ژن ها تشکیل می شوند. ایمونوگلوبولین ها اجسام خارجی را بشناسد و به این آنتی ژن ها متصل شود تا آنها را از بین ببرد. α1-گلوبولین ها به طور عمده شامل ترانس کورتین هستند که مسئول انتقال استروئیدها است. α1-آنتی تریپسین پروتئاز را مهار می کند. همین امر در مورد α1-آنتی سایموتریپسین صادق است. پروتئین پلاسما HDL یک پروتئین حامل برای خون است لیپیدها. پروترومبین به عنوان یک آنزیم ترومبین عمل می کند و ترانس کوبالامین کوبالامین را از طریق جریان خون منتقل می کند. α2-گلوبولین ها شامل هاپتوگلوبین، که متصل شده و حمل می شود هموگلوبین. α2-ماکروگلوبولین و α2-آنتی ترومبین لخته شدن خون را مهار می کنند ، در حالی که Caeruloplasmin حمل می کند مس. β-گلوبولین ها شامل ترانسفرین، که مسئول حمل و نقل است اهن. β-لیپوپروتئین خون را حمل می کند لیپیدها، در حالی که فیبرینوژن به عنوان یک عامل لخته شدن خون شناخته می شود. هموپکسین یک β-گلوبولین نهایی است و هم را آزاد متصل می کند. ایمونوگلوبولین ها متعلق به گروه پنجم گلوبولین هستند که اجزای آن به عنوان γ-گلوبولین نیز شناخته می شوند.

بیماری

دیسپروتئینمی ها شامل تغییر در نسبت کمی پروتئین های خون است. این پدیده می تواند مادرزادی یا اکتسابی باشد. به عنوان مثال دیسپروتئینمی های اکتسابی می توانند ناشی از عفونت های حاد باشند. در این حالت ، نسبت آلبومین ها کاهش یافته و نسبت گلوبولین ها افزایش می یابد. این پدیده همچنین می تواند با از دست دادن خون بزرگ یا بعد از جراحی اتفاق بیفتد. باید بین این اشکال دیسپروتئینمی به دست آمده و سو and توزیع مادرزادی تفاوت قائل شد ، مانند مورد کمبود آلفا -1-آنتی تریپسین. به دلیل نقص ژنتیکی ، خیلی کم است آلفا -1-آنتی تریپسین تولید می شود کمبود ناشی از ژنتیکی پروتئین های پلاسمای منفرد نیز به عنوان پروتئینمی معیوب شناخته می شود. پاراپروتئینمی باید از این مورد متمایز شود. در زمینه این بیماری ، برخی از ایمونوگلوبولین ها یا زنجیره های ایمونوگلوبولین ها به مقدار زیاد تشکیل می شوند. چنین فرآیندهایی ، به عنوان مثال ، در بیماری والدنستروم ، یک بدخیم رخ می دهد لنفوم بیماری که در آن سلولهای لنفوم بیش از حد ایمونوگلوبولین M. تولید می کنند. این مورد در مولتیپل میلوما نیز وجود دارد. در مولتیپل میلوما ، غلظت بیش از حد ایمونوگلوبولین ها نیز وجود دارد. در این سرطان از مغز استخوان، سلولهای تولید کننده آنتی بادی در پلاسمای خون تکثیر می یابند. این سلولهای پلاسمای منحط بیش از حد تولید می کنند آنتی بادی یا قطعات آنتی بادی. علاوه بر این ، در ارتباط با پروتئین های پلاسما ، هر دو هیپوپروتئینمی و افزایش پروتئین خون ممکن است رخ دهد. در پدیده قبلی ، غلظت پروتئین های پلاسما به زیر 66 گرم در لیتر می رسد. از طرف دیگر ، در هایپراپروتئینمی غلظت بیش از 83 گرم در لیتر است. علت هیپوپروتئینمی ممکن است به عنوان مثال ، کبد آسیب یا سوء تغذیه. از طرف دیگر ، هایپروپروتئینمی ها معمولاً با فرآیندهای التهابی همراه هستند و ممکن است به عنوان مثال در شرایط مرض سل.