هموگلوبین

ساختار

هموگلوبین پروتئینی در بدن انسان است که عملکردهای مهمی برای انتقال اکسیژن در داخل بدن دارد خون. پروتئین ها در بدن انسان همیشه از اسیدهای آمینه متعددی به هم پیوند خورده است. آمینو اسیدها تا حدی توسط بدن با غذا جذب می شوند ، بخشی از آن بدن می تواند سایر مولکول ها را از طریق تبدیل آنزیمی به اسیدهای آمینه تبدیل کند یا به طور کامل آنها را تولید کند.

141 آمینو اسید جداگانه به هم پیوند می خورند و زیر واحدی از هموگلوبین ، یک گلوبین را تشکیل می دهند. یک مولکول هموگلوبین از چهار گلوبین تشکیل شده است که هر دو واحد فرعی یکسان یک مولکول تشکیل می دهند. گلوبین ها تا می شوند و نوعی جیب را تشکیل می دهند که در آن یک مولکول هم ، به اصطلاح "کمپلکس آهن" ، متصل می شود.

این کمپلکس آهن که در یک مولکول هموگلوبین چهار نوع آن وجود دارد ، هر یک از مولکول های اکسیژن ، یک نوع O2 را متصل می کند. هموگلوبین به دلیل وجود آهن در ساختار آن ، رنگ قرمز به خود می گیرد که کل آن را می دهد خون رنگ آن اگر یون آهن اکنون به یک مولکول اکسیژن متصل شود ، رنگ هموگلوبین از قرمز تیره به قرمز روشنتر تغییر می کند.

این تغییر رنگ هنگام مقایسه وریدی و شریانی نیز قابل توجه است خون. خون شریانی که اکسیژن بیشتری را با خود حمل می کند ، رنگ بسیار روشن تری دارد. چهار زیر واحد گلوبین تأثیر ویژه ای در اتصال چهار مولکول اکسیژن دارند.

با هر مولکول اکسیژن که متصل می شود ، فعل و انفعالات بین چهار زیر واحد رخ می دهد و اتصال مولکول اکسیژن دیگر تسهیل می شود. هموگلوبین پر از چهار مولکول اکسیژن به ویژه پایدار است. این نسخه به همان روش کار می کند.

هنگامی که یک مولکول اکسیژن از هموگلوبین خارج شد ، این روند برای سه مولکول دیگر نیز تسهیل می شود. در موقعیت های مختلف زندگی ، انسان اشکال مختلفی از هموگلوبین دارد. وی در کودکی در رحم ، ابتدا هموگلوبین جنینی و بعداً هموگلوبین جنین دارد.

زیر واحد های گلوبین از نظر ساختار شیمیایی متفاوت هستند و باعث می شوند که هموگلوبین نوزادان میل بهتری نسبت به هموگلوبین انسانهای بالغ نسبت به اکسیژن داشته باشد. این امر باعث می شود اکسیژن از خون مادر به خون موجود در خون منتقل شود جفت. انسان بالغ می تواند دو نوع مختلف هموگلوبین داشته باشد ، HbA1 یا HbA2 ، اگرچه HbA1 در 98٪ کل افراد غالب است.

If قند خون سطح برای مدت طولانی بیش از حد بالا می ماند ، ممکن است هموگلوبین همراه با قند ، HbA1c وجود داشته باشد. در تشخیص ، عمدتا برای تجزیه و تحلیل طولانی مدت استفاده می شود قند خون سطح متهموگلوبین یک فرم غیر عملکردی است.

دیگر نمی تواند اکسیژن را متصل کند. این مقدار در هر فرد به مقدار کم وجود دارد و بخصوص در دود تشکیل می شود استنشاق یا نقص ژنتیکی. هرچه نسبت بیشتر باشد ، کمبود اکسیژن برای ارگانیسم انسان بیشتر است.

عملکرد هموگلوبین در بدن انسان حیاتی است. مولکول آهن در مرکز هم ، که توسط هر زیر واحد گلوبین حمل می شود ، یک مولکول اکسیژن را متصل می کند. بعد از اینکه خون وریدی در بدن از سمت راست پمپ شد قلب تا ریه ها ، با اکسیژن استنشاق شده در آنجا تجمع می یابد.

از آن پس به آن غنی از اکسیژن گفته می شود. بیش از مرزهای آلوئول ریوی، اکسیژن از طریق دیواره های رگ ، به سلول های قرمز خون ، منتشر می شود اریتروسیت ها، و از نظر شیمیایی به یون آهن متصل می شود. خون به دلیل اتصال ، رنگ شریانی قرمز روشن معمولی به خود می گیرد و سپس از سمت چپ از طریق بدن پمپ می شود قلب از طریق جریان خون بزرگ.

در بافتی که قرار است اکسیژن خون را تأمین کند ، خون به ویژه از طریق مویرگ ها به آرامی جریان می یابد تا بافت کمبود اکسیژن بتواند مولکول O2 را از خون غنی از اکسیژن استخراج کرده و هموگلوبین به شکل اصلی خود برگردد. اثر "همکاری" باعث می شود که چهار واحد گلوبین به طور متقابل بارگیری و تخلیه مولکول های اکسیژن را تسهیل کنند. اگر یک مولکول اکسیژن قبلاً متصل شده باشد ، اتصال سه مولکول دیگر بسیار تسهیل می شود.

در نتیجه ، محتوای اکسیژن در حال حاضر ثابت است ، حتی با اندکی محدودیت در غنی سازی اکسیژن. حتی محدودیت در سنین بالا ، در ارتفاعات و جزئی باقی می ماند ریه اختلال عملکرد در ابتدا تأثیر زیادی بر روی ندارد اشباع اکسیژن از خون حتی اگر فشار جزئی اکسیژن در هوای تنفسی ما تاکنون به نصف مقدار اصلی خود رسیده باشد ، اشباع اکسیژن خون هنوز بیش از 80٪ است. همچنین بسیار مهم است که هموگلوبین بسته به pH ، فشار جزئی CO2 ، دما و 2,3،2,3-BPG (XNUMX،XNUMX-بیس فسفوگلیسرات) خاصیت اتصال اکسیژن به درجات مختلف را دارد.

این اجازه می دهد تا آنجا که ممکن است در ریه ها بسته شود و حتی الامکان در صورت لزوم در بقیه بافت بدن آزاد شود. 2,3،XNUMX-BPG ، که به طور فزاینده ای در طول تولید می شود آموزش ارتفاعبه عنوان مثال ، بدن را قادر می سازد تا قدرت اتصال اکسیژن را کاهش دهد تا بتواند راحت تر آزاد شود. علاوه بر این ، هموگلوبین همچنین عملکرد انتقال CO2 را تا حدی و آزاد سازی آن در ریه ها دارد.

در این فرآیند ، دی اکسید کربن نیز به هموگلوبین متصل است ، اما به محل اتصال O2 متصل نیست. برای بسیاری از بیماری ها ، مقدار هموگلوبین قابل توجه است. به خصوص بیماری های کمبود ، که کم خونی نامیده می شوند ، یک مشکل رایج است.