تیتین: ساختار ، عملکرد و بیماری ها

پروتئین الاستیک تیتین تقریباً از 30,000 تشکیل شده است اسیدهای آمینه، و آن را به بزرگترین پروتئین شناخته شده انسانی تبدیل می کند. تیتین به عنوان یک جز component از سارکومرها ، کوچکترین واحد انقباضی عضلات اسکلتی و قلبی ، اتصال الاستیک بین دیسک های Z و سرهای میوزین را به صورت رشته ای فراهم می کند. رشته های تیتین به صورت منفعل از پیش بارگیری می شوند و پس از انقباض رشته های میوزین را جمع می کنند که تقریباً با عملکرد فنر برگشتی ماشین از قبل بارگیری شده قابل مقایسه است.

تیتین چیست؟

تیتین یک پروتئین الاستیک نسبتاً عظیم با مولکولی است توده حدود 3.6 میلیون دالتون ، بزرگترین مولکول شناخته شده پروتئین انسان را در خود جای داده است. تیتین که به عنوان کانکتین نیز شناخته می شود ، جز important مهمی در عضلات اسکلتی و قلبی مخطط است. وقتی به هم متصل شدند ، تیتین کنید مولکول ها به هم متصل شده و رشته های الاستیک تیتین را تشکیل داده و رشته های میوزین را در موقعیت خود در سارکومر ، کوچکترین واحد انقباضی عضلات نگه دارید. پس از انقباض و متعاقب آن تمدد اعصاب از عضله ، آنها از تغییر موقعیت رشته های میوزین توسط ادعای الاستیک پشتیبانی می کنند. در طول مرحله استراحت عضله ، رشته های تیتین یک تنش سبک عضلانی را ایجاد می کنند. طبق قوانین معتبر بین المللی "اتحادیه بین المللی شیمی خالص و کاربردی" (IUPAC) ، پروتئین ها با توجه به اسیدهای آمینه آنها حاوی هستند ، یعنی با توجه به توالی اولیه آنها. وقتی این قانون روی تیتین اعمال می شود ، نتیجه اختصاری تقریباً 190,000،XNUMX حرفی است که خواندن آنها چندین ساعت طول می کشد.

آناتومی و ساختار

درون یک سارکومر ، رشته های تیتین ارتباط الاستیک بین رشته های میوزین انقباضی و اصطلاحاً دیسک های Z را فراهم می کنند که در هر دو انتها با هر سارکومر مرز دارند. هر رشته میوزین منفرد در هر انتهای آن به یک رشته تیتین متصل می شود ، که هر کدام در دیسک Z لنگر انداخته شده است تا رشته های میوزین توسط رشته های تیتانی در مرحله استراحت و همچنین در مرحله انقباض در جای خود نگه داشته شوند. تقریباً 30,000،XNUMX اسیدهای آمینه در مجموع در 320 حوزه پروتئین سازمان یافته اند. حوزه های پروتئینی از توالی آمینو تشکیل شده است اسیدها که می تواند به طور مستقل از بقیه مولکول پروتئین به عنوان یک پروتئین یا پلی پپتید مستقل عمل کند و عملکردهای فیزیولوژیکی را انجام دهد. چند صد سارکومر متصل به یکدیگر یک عضله یا میوفیبریل تشکیل می دهند ، که به نوبه خود با هم ترکیب می شوند و چند صد رشته ماهیچه را تشکیل می دهند. در زیر میکروسکوپ نوری ، مناطق جداگانه سارکومرها که به صورت موازی و پشت سر یکدیگر قرار گرفته اند به صورت رشته های عرضی قابل مشاهده هستند. در هر حالت ، در سمت راست و چپ دیسک های Z که تیره ظاهر می شوند ، اصطلاحاً باندهای I سبک تری دیده می شود که علاوه بر رشته های اکتین ، عمدتا حاوی تیتین الاستیک است.

عملکرد و وظایف

عملکرد انقباضی سارکومر ، کوچکترین واحد عملکردی در یک سلول عضلانی مخطط ، متکی به رشته های میوزین است که در هنگام انقباض عضله تلسکوپ می کند و باعث کوتاه شدن سارکومر می شود. برای اطمینان از اینکه کوتاه شدن رشته های میوزین بر روی کل عضله تأثیر می گذارد ، آنها از دو طرف با رشته های تیتین متصل می شوند ، که به نوبه خود بر روی دیسک های Z لنگر می اندازند. این به این معنی است که رشته های تیتین یک اتصال الاستیک بین رشته های میوزین و دیسک های Z ایجاد می کنند. رشته های تیتین نوعی پیش تنش را برای نگه داشتن رشته های میوزین در موقعیت مرکزی بین رشته های اکتین اطراف آنها ، چه در حالت آرام و منقبض ، فراهم می کند. خاصیت ارتجاعی تیتین اطمینان می دهد که انقباض و تمدد اعصاب فازهای عضله به صورت تند و سریع دنبال نمی شوند ، اما سرعت آنها کاهش می یابد و از نظر کنترل حرکات خوب می تواند کنترل بهتری داشته باشد. علاوه بر این ، رشته های تیتانی در هنگام آسیب شدید و خشن ، با آسیب به رشته های عضلانی مقابله می کنند کشش با "بازده" الاستیک. علاوه بر این ، رشته های تیتین فاصله کلی عضله را می توانند به طور کلی کوتاه کنند زیرا رشته های تیتین نیز در طول مرحله انقباض کوتاه می شوند و طول مسیر انقباضی سارکومر را افزایش می دهند. در طول تمدد اعصاب مرحله عضله ، عمل رشته های تیتین به دلیل کشش اساسی آنها با اصل کار فنر برگشت قابل مقایسه است. بنابراین الاستیسیته تیتین منفعلانه از کارکرد عضله آنتاگونیست پشتیبانی می کند ، که در اصل اطمینان می دهد که سارکومرها به طول اولیه خود "کشیده می شوند".

بیماری

بیماری های عضلانی و شکایاتی که می تواند ناشی از سوunction عملکرد پروتئین ساختاری تیتین باشد مشخص نیست. احتمالاً شناخته شده ترین بیماری عضلانی که تیتین نیز در آن نقش دارد درد عضلانی، که تقریباً همه در طول زندگی خود یک یا چند بار با آن روبرو می شوند. طبق یافته های اخیر ، درد عضلانی ناشی از ریز ترکها بر روی دیسکهای Z سارکومرها و تخریب ساختارهای نگهدارنده تیتین و سایر پروتئین ها گرفتار. به احتمال زیاد ، معمولی است درد عضلانی از واکنش سلولهای عضلانی به آسیب های کوچک ناشی می شود. واکنش های التهابی دردناکی ایجاد می شود ، که باید ترمیم سریع سارکومرها را امکان پذیر کند. در رابطه با درد عضله ، هنوز عقیده ای وجود دارد که علت آن اسیدیته بیش از حد عضله با است اسید لاکتیک، فرضیه ای که از آن پس رد شده است. میاستنی گراویس یک بیماری عصبی عضلانی نادر است که تیتین نیز در آن نقش دارد. این یک اختلال در انتقال سیگنال حرکتی به سلولهای عضلانی است. آنتیبادیهای خودکار مسدود کردن استیل کولین گیرنده های صفحه انتهایی موتور. آنتیبادیهای خودکار بافتهای خود بدن را هدف قرار دهید یا هورمون. در بیشتر بیمارانی که از میاستنی گراویس, آنتی بادی در برابر قطعه پروتئین MGT30 قابل تشخیص است. این یک پلی پپتید با مولکول است توده از 30,000 دالتون که در تیتین موجود است. تشخیص آنتی بادی در برابر زیرسازی تیتین در تشخیص های افتراقی وجود مشکوک به بیماری خود ایمنی میاستنی گراویس.