هیدروکسیلیزین یک اسید آمینه پروتئینوژنیک غیر کلاسیک است. به عنوان پروتئین مربوطه ترکیب می شود لیزین و درون پلی پپتید به کمک آنزیمی به هیدروکسیلیزین هیدرولیز می شود. این یکی از اجزای اصلی است کلاژن پروتئین ها of بافت همبند.
هیدروکسیلیزین چیست؟
هیدروکسیلیزین یک آمینو اسید پروتئین زا است که برای اولین بار به عنوان پروتئین ترکیب می شود لیزین. بنابراین ، این یک اسید آمینه پروتئینوژنیک غیر متعارف است. اصطلاح "متعارف" به معنای کلاسیک است. بنابراین هیچ کدون جداگانه ای برای این اسید آمینه وجود ندارد. هیدروکسیلیزین عمدتا در کلاژن of بافت همبند و در گلیکوپروتئین ها. آنجا، لیزین توسط فرآیندهای آنزیمی به هیدروکسیلیزین تبدیل می شود. در این فرآیند ، تنها بخشی از لیزین به هیدروکسیلیزین تبدیل می شود. خواص کلاژن های مربوطه به میزان باقی مانده های لیزین و پرولین هیدرولیز شده بستگی دارد. در فرم آزاد ، هیدروکسیلیزین می تواند به عنوان هیدروکلراید جدا شود. هیدروکلراید هیدروکسیلیزین بژ است پودر با یک نقطه ذوب که از 225 تا 230 درجه است. این یک اسید آمینه اساسی است که باعث ایجاد آن نیز می شود پروتئین ها حاوی هیدروکسیلیزین واکنش اساسی نشان می دهد. هیدروکسیلیزین توسط بیوشیمی دان آمریکایی و بنیانگذار "شیمی بالینی" دونالد ون اسلیک (1883 - 1971) کشف شد.
عملکرد ، کنش و نقش ها
هیدروکسیلیزین از اهمیت زیادی در ساخت بافت همبند. گلیکوپروتئین ها همچنین حاوی هیدروکسیلیزین هستند و پیوندهای گلیکوزییدی پروتئین را با آنها تشکیل می دهند قند مانده در مانده هیدروکسیل. در داخل کلاژن، این مسئول ارتباط متقابل پروتئین فردی است مولکول ها. همراه با هیدروکسیل پرولین ، فرم هیدرولیز شده پرولین ، همچنین در ساخت ساختارهای سوم و چهارم کلاژن نقش مهمی دارد. هیدروکسیلاسیون لیزین توسط آنزیم لیزیل هیدروکسیلاز با مشارکت کوفاکتورها کاتالیز می شود اهن یونها و اسید اسکوربیک (ویتامین C). توزیع الگوی باقی مانده های لیزین هیدروکسیله در کلاژن نه به خصوص سفت و سخت و نه انعطاف پذیر است. الگوهای تکراری وجود دارد. با این حال ، در کل پروتئین مناطقی وجود دارد که حاوی مانده لیزین هیدروکسیله نیستند. در حالی که هیدروکسی پرولین با اتصال سه زنجیره پروتئینی مسئول ساختار مارپیچی کلاژن است ، پیوندهای متقابل بین پروتئین مختلف مولکول ها از طریق گروه های هیدروکسیل هیدروکسیلیزین تشکیل می شوند. علاوه بر این ، این گروه های مولکولی همچنین به عنوان یک محل اتصال برای یک پیوند گلیکوزیدیک با a قند. به طور کلی ، این امر اطمینان از استحکام از بافت همبند اگر کمبود هیدروکسیلیزین در داخل وجود داشته باشد پروتئین ها، با مصرف اضافی اسید آمینه قابل جبران نیست. هیچ کدونی برای هیدروکسیلیزین رایگان وجود ندارد ، بنابراین ترکیب آن در پروتئین مربوطه امکان پذیر نیست. ارزش رژیم غذایی مکمل با افزودن هیدروکسیلیزین بسیار سوال برانگیز است. بنابراین ، کمبود آن باید به دلیل هیدروکسیلیز ناکافی لیزین باشد.
شکل گیری ، وقوع ، خصوصیات و مقادیر بهینه
هیدروکسیلیزین فقط در کلاژن انسان و حیوان یافت می شود. علاوه بر این ، چندین گلیکوپروتئین وجود دارد که حاوی هیدروکسیلیزین نیز هستند. از جمله این موارد می توان به آدیپونکتین اشاره کرد. آدیپونکتین هورمونی است که در بافت چربی تولید می شود و تأثیر بسزایی در اثربخشی آن دارد انسولین. هیدروکسیلیزین نیز در برخی از آنها تشخیص داده شده است باکتری مانند استافیلوکوکوس اورئوس. توزیع لیزین هیدروکسیله در کلاژن یکنواخت نیست. موقعیت هایی وجود دارد که تقریباً همیشه یافت می شود. در مناطق دیگر ، هیدروکسیلیزین تقریباً هرگز یافت نمی شود. این ناهموار است توزیع ساختار کلاژن را تعیین می کند. در ساختار مارپیچ سه گانه کلاژن ، هیدروکسیلیزین همیشه در موقعیت Y توالی تکرار Gly-XY یافت می شود. در مناطق کوتاه با ساختار غیرهلیکی ، هیدروکسیلیزین در موقعیت های دیگر نیز رخ می دهد.
بیماری ها و اختلالات
بافت همبند کاملاً به وجود هیدروکسیلیزین وابسته است. کلاژن تنها در صورت اتصالات عرضی پروتئین می تواند پایدار و قوی باشد مولکول ها همچنین عملکرد. کمبود هیدروکسیلیزین باعث می شود ضعف بافت همبند. اگر فقط در مقادیر بسیار کمی وجود داشته باشد یا اصلاً موجود نباشد ، ارگانیسم مربوطه قابل دوام نخواهد بود. بافت همبند دیگر نمی تواند عملکرد خود را به عنوان یک بافت محدود کننده و حمایت کننده از اندام ها انجام دهد. در حقیقت ، بیماری هایی وجود دارد که به دلیل کمبود هیدروکسیلیزین است. از آنجا که این اسید آمینه در ابتدا به عنوان لیزین در طی بیوسنتز پروتئین ترکیب می شود ، نمی تواند کمبود اولیه باشد. هیدروکسیلیزین از لیزین درون پروتئین کلاژن با کمک لیزیل هیدروکسیلاز تشکیل می شود. بنابراین ، کمبود هیدروکسیلیزین فقط می تواند ناشی از نقص این آنزیم یا عملکرد ناکافی آن باشد. بنابراین ، گروهی از کمبودهای مادرزادی بافت همبند ناهمگن وجود دارد که به عنوان شناخته می شوند سندرم Ehlers-Danlos. تعدادی از جهش ها می توانند مسئول این تصویر بالینی باشند. از جمله اینکه ، لیزیل هیدروکسیلاز ممکن است معیوب باشد ، بنابراین مقدار زیادی لیزین هیدروکسیله می شود. سندرم Ehlers-Danlos با کشش بیش از حد از پوست و جابجایی بیش از حد مفاصل. اعضای داخلی, عروق, تاندون ها، رباط ها و عضلات نیز تحت تأثیر قرار می گیرند. پیش آگهی بستگی به شدت نقص دارد. اگر عروق درگیر هستند ، انتظار می رود یک دوره نامطلوب باشد. شکست کامل آنزیم لیزیل هیدروکسیلاز با زندگی سازگار نیست و بنابراین مشاهده نمی شود. با این حال ، حتی با یک آنزیم سالم ، ضعف بافت همبند ممکن است تحت شرایط خاص به دلیل فعالیت کم آن رخ دهد. لیزیل هیدروکسیلاز نیاز دارد اهن یونها و اسید اسکوربیک (ویتامین C) به عنوان کوفاکتور. اگر ، به عنوان مثال ، ویتامین C فقدان است ، به اصطلاح اسکوربوت رخ می دهد. اسکوربوت یک بیماری اکتسابی از بافت پیوندی است که به دلیل از دست رفتن گروه های هیدروکسیل در باقیمانده پرولین و لیزین از کلاژن ایجاد می شود. علت فعالیت کم پرولین هیدروکسیلاز و لیزین هیدروکسیلاز به دلیل کمبود اسید اسکوربیک است.
